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セミナー 学会・シンポジウム 市民公開講座

2011年8月 開催予定全一覧へ戻る

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例)研究発表 生命科学科

セミナー第261回アジア遠隔医療ネットワークイベント

  • [開催日時]2011年8月1日(月)18:00-20:00
  • [開催場所]アジア遠隔医療開発センター・遠隔医療会議室(北棟2階)
  • [対象]
備考・問合せ先
イベント名:第1回 膵臓テレカンファレンス【膵臓外科up to date】

アジア遠隔医療開発センター(TEMDEC)では、8月1日(火)に第1回膵臓テレカンファレンスを担当します。このイベントでは日本の4施設を接続して、膵臓外科に関する発表およびディスカッションを行います。専門医に限ら
ず、若いスタッフの皆さんの参加も歓迎です。下記にプログラムをコピーしております。興味のある方は、どなたでもご参加ください。

日時:平成 23年 8月 1日 (月曜日)18:00~20:00

場所:アジア遠隔医療開発センター・遠隔医療会議室(北棟2階)

接続施設:
1)北海道大学:Dr平野聡
2)東京会場:Dr和田慶太、Dr中村慶春
3)京都大学:Dr高折恭一
4)九州大学病院:Dr中村雅史

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プログラム
18:00-18:10 挨拶
18:10-19:50 1)切除不能膵癌に対する conversion therapy としての肝動脈合併切

        を伴うPD
      2)標準化を目指した腹腔鏡下膵切除術の手術手技
      3)術前化学療法が奏功し、腹腔動脈合併尾側膵切除術(DP-CAR)を
        施行した膵尾部癌の1例
      4)膵癌に対する膵頭十二指腸切除術
      5)膵内分泌腫瘍に対する腹腔鏡下腫瘍核出術
19:50-20:00 総括
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本イベントの問合せ先は、下記にお願いいたします。

九州大学病院 アジア遠隔医療開発センター
野田陽子、清水周次

URL: http://www.temdec.med.kyushu-u.ac.jp/





セミナー内感染対策研修会の開催について

  • [開催日時]
  • [開催場所]臨床大講堂(講義棟4階)
  • [対象]
備考・問合せ先
 下記のとおり、院内感染対策研修会を開催しますので、ご多忙中とは存じますが、各自調整のうえご出席願います。 
1.日 時  平成23年8月11日(木)17:30~(60分程度)

2.場 所  臨床大講堂(講義棟4階)

3.テーマ  (1)「院内感染対策上重要なウィルス感染症」
        (2)「当院における血液培養の採取状況とQ&A」

4.講 師  (1)小児科/グローバル感染症センター 保科 隆之 先生
        (2)検査部細菌検査室 ICMT 清祐 麻紀子 検査技師

                                後援:九州大学医師会

☆研修会開始30分以降は、出席登録およびポケットマニュアルへの押印はいたしませんので、ご注意下さい。           
*特定機能病院職員は「医療安全管理研修会」および「院内感染対策研修会」に年2回以上出席することとなっておりますので、計画的な出席をお願いします。
*職員カードにて出席確認を行いますので、お持ちの方は忘れずにご持参下さい。
*研修会参加証を押印しますので、ポケットマニュアル(2011年改訂版)を ご持参下さい。
*当日は出欠確認及び参加証押印のため、出来る限りお早めにお越し願います。

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感染制御部    TEL 5962
  感染対策担当看護師長  権藤 多栄  (PHS:2093)
  感染対策担当副看護師長 安永 幸枝  (PHS:2622)

医療管理課セーフティマネジメント室 TEL : 5135
  事務 菅野 貴公
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セミナーセミナーのご案内

  • [開催日時]2011年8月4日(木)18:00-19:00
  • [開催場所]歯学研究院本館1階 講義室C (基礎棟1階)
  • [対象]
備考・問合せ先
下記の日時でセミナーを開催いたします。ご興味のある皆様方のご来聴を心より歓迎申し上げます。

演題:こどもの成長発育と最近の話題
演者:廣瀬 伸一 先生
福岡大学医学部小児科学 主任教授

日時:平成23年8月4日(木)18:00~19:00(60分)
場所:歯学研究院本館1階 講義室C (基礎棟1階)

<要旨>
こどもは、幼児期、思春期前期、思春期の三期に特徴的な成長を見せる。それぞれの成長の特性を知ることで、成長障害やその原因となる疾患を早期に発見し、治療することが可能となる。小児の診療に携わるために必要な成長の知識と最近の話題を紹介したい。

<2011年参考文献>
1. Su-Kyeong H, Makita Y, Kurahashi H, Yong-Won C, Hirose S. Autosomal
dominant nocturnal frontal lobe epilepsy : a genotypic comparative study of
Japanese and Korean families carrying the CHRNA4 Ser284Leu mutation. J Hum
Genet 2011 in press.
2. Tomonoh Y, Yasumoto S, Ihara Y, Fujita T, Nakamura Y, Ninomiya S,
Kodama R, IdeguchiI H, Inoue T, Mitsudome A, Hirose S. Dianosing noctunal
frontal lobe epilepsy:A case study of two children. Seizure 2011 in Press
3. Wang W, Takashima S, Segawa Y, Itoh M, Shi X, Hwang SK, Nabeshima K,
Takeshita M, Hirose S. The Developmental Changes of Na(v)1.1 and Na(v)1.2
Expression in the Human Hippocampus and Temporal Lobe. Brain Res 2011:61-70.
4. Masumoto K, Kai H, Oka Y, Otake R, Yoshizato T, Miyamoto S, Hirose
S, Hamasaki M, Nabeshima K, Iwasaki A. A case of cystic biliary atresia with
an antenatally detected cyst: the possibility of changing from a correctable
type with a cystic lesion (I cyst) to an uncorrectable one (IIId). Pediatr
Surg Int 2011;27(1):99-102.

世話人:野中和明(九州大学大学院歯学研究院・小児口腔医学分野、九大病院小児歯科)
問い合わせ先:九州大学大学院歯学研究院・小児口腔医学分野: 092-642-6402(山座治義)



セミナーセミナーのお知らせ

  • [開催日時]2011年8月4日(木)12:15-12:45
  • [開催場所]コラボステーション1 1F セミナー室B
  • [対象]
備考・問合せ先
この度、日本学術振興会若手研究者交流支援事業ー東アジア首脳会議参加国からの招へいー(コーディネーター:梅村創教授)を通じて、マレーシアよりDr. Laiを招聘しました。以下の日程でセミナーをしていただきます。
皆様のお越しを心よりお待ちしております。

演題:
Genetic Modifiers of Beta Thalassaemia in particular the Alpha Haemoglobin Stabilising Protein (AHSP) Lai Mei I, PhD, Universiti Putra Malaysia Beta-thalassaemia is the most common single-gene disorder in Malaysia. It is estimated that 4-5% of the Malaysian population are carriers of beta-thalas saemia. This disorder encompasses changes that cause a quantitative reductio
n in the synthesis of the beta globin chains. This leads to an imbalance of α and β globin chains with an excess of α-chains. The clinical manifestations of β-thalassaemia spans a wide range from the asymptomatic carrier state of thalassaemia trait to the transfusion-dependent state of thalassaemia major Clinical phenotypes of β-thalassaemia intermedia, which ranges from r
elatively severe anaemia, requiring intermittent transfusions, to a moderately severe anaemia that is just more severe than the carrier state, are caused by the ineffective erythropoiesis, chronic anaemia and iron overload. There is a remarkable variability in the clinical severity of β-thalassaemia which reflects both genetic and environmental factors. The genetic factors tha
t modify the phenotypic severity of β-thalassaemia can be classified into 3 groups, primary, secondary and tertiary modifiers. Primary modifiers are the different mutations of the β-globin genes themselves that cases the disease. Modifiers that change the α/β globin chain imbalance make up the secondary modifiers for example α-globin chain and 𝛾-globin chain. Terti
ary modifiers are loci that are not involved in globin chain imbalance directly but that modifies the complications of the disease in contributed by genetic variants which affect bilirubin metabolism, iron metabolism and bone disease. In some cases, however, clinical severity of β-thalassaemia cannot be entirely explained by these known genetic factors. This is particularly ev
ident in families where individuals have identical α and β genotypes without any evidence of increase HbF production but yet have different severities of clinical disease. In these cases, it is likely that modifier genes encoding trans-acting factors underlie the discordant phenotypes. The discovery and studies in the recent years on α-haemoglobin stabilising protein (AHSP)
have given us new insights into the formation and folding of HbA tetramer and the fate of excess α-globin in the erythrocytes. A subtractive hybridization of transcripts induced by GATA-1 led to the discovery of AHSP by Kihm et al. in 2002. They found that this peculiar protein binds only to α-globin chains but not β-globin or HbA tetramer. This protein was found to be in hi
gh concentration in late erythroid precursor cells and the expression of AHSP mirrored closely to α-globin expression during erythroid maturation. The AHSP-bound α-globin chains were chemically non-reactive and were soluble in the cytoplasm, a striking contrast to free α-globin chains which precipitates as monomers to form inclusion bodies and generates reactive oxygen species (ROS) which causes membrane damage and eventually ineffective erythropoie
sis. Investigations into the role of AHSP have shown us that AHSP plays a key role in haemoglobin synthesis. It serves as a protective molecular chaperone that stabilises nascent α-haemoglobin before it is incorporated into HbA. The AHSP·α-globin complex has an intermediate binding strength at the same region as α1β1 interface but in the presence of β-globin chains, this binding is dissolved and gives way to αβ complex. The loss of AHSP fun
ction in mice model resulted in abnormal erythrocyte morphology which shows cellular damage due to increased ROS and intracellular inclusion bodies. These abnormal erythrocytes have reduced lifespan and an increased destruction in erythroid precursor cells can be observed. The AHSP has been actively studied in the recent years, particularly in its relation to β-thalassaemia as
 studies have shown that AHSP is a modifier in β-thalassaemia mice models.
However, this relationship is less established in humans. Studies by some groups showed no correlation between the AHSP haplotypes and the severity of β-thalassaemia while others have shown that a certain AHSP haplotype could be modifying the phenotype of β-thalassaemia intermedia patients. We investigated the expression of AHSP in relation to selected demographic data: full blood count, HPLC results, HbE/β-thalassaemia genotype, Xmn-1 Gγ polymorp
hism, α-globin, β-globin and γ-globin expression. We found that AHSP expression was significantly correlated to mean cell haemoglobin level, HbF %, α-globin, β-globin and excess α-globin expression. We concluded that AHSP could be a secondary compensatory mechanism in our red blood cells to counterbalance the excess α-globin chains in HbE/β-thalassaemia individuals.



References

1. Feng, L., Gell, D.A., Zhou, S., Gu, L., Kong, Y., Li, J., Hu, M., Yan, N., Lee, C., Rich, A.M., Armstrong, R.S., Lay, P.A., Gow, A.J., Weiss, M.J., Mackay, J.P., & Shi, Y. (2004) Molecular mechanism of AHSP-mediated stabilization of α-hemoglobin. Cell, 119, 629-640.
2. Feng, L., Zhou, S., Gu, L., Gell, D.A., Mackay, J.P., Weiss, M.J., Gow,
A.J., & Shi, Y. (2005) Structure of oxidized alpha-haemoglobin bound to AHSP reveals a protective mechanism for haem. Nature, 435, 697-701.3. Lai, M.I., Jiang, J., Silver, N.A., Best, S., Menzel, S., Mijovic, A.,Colella, S., Ragoussis, J., Garner, C., Weiss, M.J., & Thein, S.L. (2006)
AHSP is a quantitative trait gene that modifies the phenotype of
beta-thalassaemia. British Journal of Haematology, 133, 675-682.


杉山大介
九州大学大学院医学研究院 先端医療医学部門 先端医療医学講座 造血幹細胞分野コラボステーション1 4F






セミナー臨床遺伝医療部スタッフカンファレンス

  • [開催日時]2011年8月5日(金)16:30-
  • [開催場所]北棟6階病棟カンファレンスルーム
  • [対象]
備考・問合せ先
臨床遺伝医療部スタッフカンファレンスのご案内をいたします。遺伝カウンセリングにご関心のある先生方はどなたでもご来聴ください。
日時:平成23年8月5日(金) 16:30 から
場所:北棟6階病棟カンファレンスルーム
議題:
1、Becker型筋ジストロフィーの遺伝相談(家族の検査)
2、副腎白質ジストロフィー家系内の保因者診断(結果説明)

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井原健二
九州大学病院
総合周産期母子医療センター/小児科/臨床遺伝医療部

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